Spojovací struktura tkáně, funkce, složení

Vlastnosti chemické struktury pojivové tkáně

Pojivové tkáně, je až do 50% hmotnosti lidského těla. Jedná se o propojení mezi všemi tkání těla. K dispozici jsou 3 typy pojivové tkáně:
- skutečná pojivové tkáně;
- chrupavčitý pojivových tkání;
- kostní pojivová tkáň
Pojivové tkáně lze provádět jako samostatná funkce a zahrnují jako vrstvy v jiných tkáních.

Funkce pojivové tkáně

1. Struktura
2. Zajištění propustnosti konstantní tkáně
3. Zajištění rovnováhy vody a soli
4. Účast v imunitní obraně těla

Složení a struktura pojivové tkáně

Pojivové tkáně se rozlišují: Mezibuněčné (hlavní) LÁTKA prvků buňky síní (kolagenní vlákna). Funkce: mezibuněčné substance je mnohem více než v buněčných elementů.

Intercelulární (hlavní) LÁTKA

Rosolovitá konzistence základního materiálu díky svému složení. Základní materiál - vysoce hydratovaný gel, který je tvořen makromolekulárních sloučenin, které tvoří až 30% hmotnostních mezibuněčné látky. Zbývajících 70% - voda.
Vysokomolekulárních složek jsou proteiny a sacharidy. Sacharidy ve své struktuře jsou heteropolysacharidy - GLYUKOZOAMINOGLIKANY (GAG). Tyto heteropolysacharidy postavené disacharidové jednotky, které jsou jejich monomerů.

Podle monomer struktura rozlišit druhy GAG 7:
1. Kyselina hyaluronová
2. chondroitin-4-sulfát
3. chondroitin-6-sulfát
4. dermatansulfat
5. keratan
6. heparansulfát
7. Heparin

Monomery různé GAG jsou postaveny na stejném principu. Za prvé, jejich struktura zahrnuje hexuronové kyseliny: beta-D-glukuronové kyseliny, beta-L-iduronové kyseliny. V některých GAG namísto kyseliny beta-D-glukuronové zjištěno, beta-D-galaktózu:




Druhou složkou je monomer GAG amin. Hexosamines prezentovány glukosamin a galaktosamin, a často jejich acetylové deriváty: beta-D-N-acetylglukosamin, beta-D-N-acetylgalaktosamin:





V rámci monomeru hexuronové kyseliny a hexosaminu připojen 1,3-beta-glykosidickou vazbou. Výjimka - heparin (jeho a-1,3-glykosidické vazby). Mezi monomery, 1,4-beta-glykosidické vazby (heparin - 1,4-alfa-glykosidické vazby) (viz obrázek). GAG struktura různé monomery a jejich množství, vztahy mezi nimi.

Kyselina hyaluronová



Molekulová hmotnost tohoto polymeru - až 1.000.000 Da. Monomer postaven z kyseliny glukuronové a N-acetylglukosamin. Uvnitř monomer - 1,3-beta-glykosidické vazby mezi monomery - 1,4-beta-glykosidickou vazbou. Kyselina hyaluronová může být ve volné formě a ve složitých agregátů. Je to jediný zástupce GAG, který není sulfatovaných.

chondroitin sulfát




2 typy: chondroitin-4-sulfátu a chondroitin-6-sulfát. Liší se zbytek uspořádání místo kyseliny sírové. Všechny obsahují zbytek kyseliny sírové. Monomer chondroitin sulfát zkonstruován z kyseliny glukuronové a N-atsetilgalaktozaminsulfata. Nalezeno v vazů v kloubech a tkáních zubu.

dermatan sulfát




Jeho monomer je vyroben z kyseliny iduronové a galaktosamin-4-sulfátu. On je jeden z konstrukčních prvků chrupavky tkáně.

síran keratan




Monomer keratansulfát se skládá z galaktózy a N-acetylglukosamin-6-sulfátu.

Heparansulfát a heparin



Jsou vysoce sulfatovaný (monomer 2-3 zbytek kyseliny sírové). Kompozice se skládá z glukuronátu-2-sulfát a N-acetylglukosamin-6-sulfátu.

Dlouhé polysacharidové řetězce jsou tvořeny do kapiček. Nicméně, tyto kuličky volné (nemají kompaktní stohování) a zaujímají relativně velký objem. GAG jsou hydrofilní sloučeniny, které obsahují mnoho hydroxylových skupin, které mají významný záporný náboj (mnoho karboxylové a skupiny sulfonové kyseliny). Významný záporný náboj podporuje přilnutí k němu kladně nabité kationty draslík, sodík, vápník, hořčík. To dále zvyšuje schopnost zadržovat vodu, a podporuje disociaci molekul těchto látek v pojivové tkáni.

GAG jsou součástí komplexu proteinů nazvané proteoglykany. GAG aby proteoglykany v 95% jejich hmotnosti. Zbylých 5%, vztaženo na hmotnost - to je protein. Proteinové a neproteinové složky proteoglykany jsou vázány silnými kovalentními vazbami. Jak je proteoglykan molekula?




Proteinová složka - jedná se o speciální COR-protein. K němu pomocí trisacharidů připojit GAG. COR-1 molekulu proteinu může připojit až 100 GAG.

V buňce jsou proteoglykany spojeny s kyselinou hyaluronovou. Tvoří komplexní supramolekulární komplexy. To se skládá z kyseliny hyaluronové, specifických vazebných proteinů a proteoglykanů. Elastické GAG řetězce složené z proteoglykanů tvořit makromolekulární forma síťované struktury. Taková chemická struktura poskytuje funkci molekulových sít, které mají konkrétní velikosti pórů v různých dopravních látky a metabolitů. Velikost pórů se určuje podle typu GAG panující v dané tkáni. Například, spojovací pouzdro ledvin glomeruly poskytuje selektivní transport látek v procesu ultrafiltrací. Vzhledem k množství sulfonové a karboxylové skupiny jsou polyanionty síťované struktury, schopné ukládání vody, některé kationty (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Dále proteoglykany, glykoproteiny, obsahuje základní látku.

glykoproteiny

Jejich sacharidů složka - je oligosacharid obsahující 10 - 15 monomerní jednotky. Tyto monomerní jednotky jsou většinou menší monosacharidy: mannosa, fukosa a metilpentozy rhamnosy, arabinózy, xylózy. Na konci tohoto je další oligosacharid odvozená monosacharidy: kyselinu sialovou (acyl derivát neuraminové kyseliny). V případě, že koncentrace kyseliny sialové v krvi se zvyšuje - tedy, je rozpad extracelulární matrix. K tomu dochází při zánětu.

Glykoproteiny jsou rozděleny do 2 skupin:
1. Rozpustná
2. Nerozpustná.

Sacharidová část glykoproteinů je velmi proměnná. Důležité je sekvence monosacharidů, jakož i sekvence aminokyselin v proteinu části. Glykoproteiny nejvíce studovaných rozpustné a nerozpustné lamininu, fibronektinu.

Rozpustný glykoprotein zejména bílkoviny - fibronektin. Molekulová hmotnost fibronektinu - 440 kDa. Skládá se ze dvou polypeptidových řetězců spojených disulfidovým můstkem. To má vazebná místa s proteoglykany, s vláknitých struktur, glykolipidů buněčných membrán. Proto se nazývá fibronektin "molekulární lepidlo", To je obvykle umístěn na povrchu fibroblastů a podílí se na adhezi všech těchto buněčných struktur, a v důsledku toho buňka. Je známo, že když je množství nádorových onemocnění fibronektinu snížena, což podporuje metastázování nádoru.

Tím, rozpustných glykoproteinů místy VR-protein - proteoglykan složka, vazebné proteiny, a množství proteiny krevní plazmy.

Nerozpustné glykoproteiny forma "rám", "stroma" extracelulární matrix.
Nerozpustnými glykoproteinů zahrnují laminin. Molekulová hmotnost proteinu - 10.000 kDa. Obsahuje stejné sacharidové složky, jako jsou gangliosidy a buněčných membrán.

Sacharidové složky glykoproteinů, stejně jako glykoproteiny a uhlohydrátových složek má vlastnosti tkáňových antigenů.

Katabolismus KOMPONENTY zásadité látky

Je pod vlivem některých hydroláz.

Například, glykoproteiny neuraminidázy štěpí z N-acetylneuraminové (sialové) kyseliny, a mají destabilizuje glykoprotein absorbované makrofágy. Proto je koncentrace v krvi kyseliny sialové - charakteristika pojivové stavu tkáně. Tato koncentrace je při zánětlivých procesech hodně zvýšil.

Při selhání katabolické enzymy základní látka vyvinout choroba - mukopolysacharidózy, při které je akumulace v tkáních různých GAG.

Pojivové tkáně vlákna

V extracelulární matrix jsou 2 typy vláknitých struktur: kolagenu a elastinu vlákna. Jejich hlavní složkou je nerozpustný protein kolagen.

KOLAGEN - proteinový komplex se týká skupiny glykoproteinů má kvartérní strukturu, její molekulová hmotnost je 300 kDa. To je 30% z celkového proteinu v lidském těle. Jeho fibrilární struktury - vinutá-cívka se skládá z 3-alfa-řetězce. Nerozpustný ve vodě, solné roztoky, zředěné roztoky kyselin a zásad. To je vzhledem k primární struktuře kolagenu. V 70% kolagenu aminokyselin jsou hydrofobní. Aminokyselin polypeptidového řetězce jsou uspořádány ve skupinách (trojice) vzájemně podobné struktury, který se skládá ze tří aminokyselin. Každý třetí aminokyseliny v primární struktuře kolagenu - je glycin (triády (nebo skupina): (Gly-X-Y) n, kde X - jakoukoliv aminokyselinu nebo hydroxyprolinu, Y - jakoukoliv aminokyselinu nebo hydroxyprolin nebo hydroxylysin). Tyto aminoskupiny polypeptidového řetězce se opakují. Neobvyklé a sekundární struktura kolagenu: Krok jednu otáčku cívky představuje pouze 3 aminokyseliny (ještě o něco méně než 3), místo 3,6 aminokyselin za 1 kolo, jak je pozorováno u dalších proteinů. Tato těsná spirála obal kvůli přítomnosti glycinu. Tato funkce určuje horní strukturu kolagenu. Kolagen molekula je vyroben z 3-řetězců a je trojité šroubovice. Tento trojitý helix se skládá ze 2 alfa1 řetězců a jeden alfa2 řetězce. V každém řetězci 1000 aminokyselinových zbytků. Řetězy jsou rovnoběžné a mají neobvyklou stohovací plocha: nacházejí mimo hydrofobních aminokyselinových zbytků. Existuje několik typů kolagenu, geneticky odlišných.

syntézu kolagenu




Existuje 8 stupně biosyntézy kolagenu: 5 intracelulární a extracelulární 3.

1.etapa
Vyskytuje se na ribozomy syntetizované molekuly prekurzoru: preprokollagen.

2. etapa
Použití signálního peptidu &ldquo-pre&rdquo- transport molekuly v kanálcích endoplazmatického retikula. Tam se štěpí „pre“ - tvořil „prokolagen“.

3- ETAPA
Aminokyselinové zbytky lysinu a prolin ve složení molekul kolagenu se oxidují působením enzymů prolylhydroxylázy a lysyl-hydroxylázy (tyto oxidační enzymy jsou monooxygenázy podpodklassu) (viz obrázek). Nedostatek vitaminu „C“ - kyselina askorbová je pozorována kurději, - onemocnění způsobené vadným syntézy kolagenu s nízkou mechanickou pevností, která způsobuje, zejména uvolnění z cévní stěny a dalších nepříznivých jevů.

4. etapa
Posttranslační modifikace - glykosylace prokolagenu enzymem glykosyltransferázové. Tento enzym přenáší glukózu nebo galaktózu na hydroxylové skupiny hydroxylysin.

5. etapa
Konečné intracelulární stádium - je vytvoření trojité šroubovice - tropocollagen (rozpustný kolagen). Jako součást pro-sekvence, - amino-cysteinu kyseliny, které tvoří disulfidovou vazbu mezi řetězci. Proces šroubovice.

6. stupeň
Tropokolagen je vylučován do extracelulárního média, kde aminoskupina a karboksiproteinazy odštěpit (Pro -) - sekvence.

7. etapa
Kovalentní „prošívání“ tropokolagen na bázi „end-to-end“ na nerozpustný kolagen. V tomto procesu se část dostává enzym lysyl oxidázy (flavometalloprotein obsahuje FAD a Cu). Oxidace se vyskytuje a radikální deaminace lysinu za vzniku aldehydové skupiny. Poté, mezi nimi je aldehyd zbytky lysinu vazba. Teprve po vícenásobné zesítění kolagenových fibril se na jeho unikátní síle, stává se z neroztažitelného vláken. Lysyl oxidáza je Cu-dependentní enzym, takže nedostatek mědi v těle snižuje pevnost pojivové tkáně, v důsledku výrazného zvýšení množství rozpustného kolagenu (tropocollagen).

8. etapa
Asociace molekul nerozpustného kolagenu na „straně na bočních.“ Sdružení fibril se provádí tak, že každý následující řetězec je posunut o 1/4 jeho délky s ohledem na předchozí obvodu.

elastická vlákna

2. druh vláken - pružná. Struktura základny - protein elastin. Elastin je více hydrofobní než kolagen. Je to až do 90% hydrofobních aminokyselin. Mnoho z lysinu, existují oblasti, s přesně definovanou sekvencí aminokyselin. Řetězy se ukládá do prostoru ve formě kuliček. Globule jednoho polypeptidového řetězce s názvem alfa elastin. Vzhledem k lysinové zbytky interakce mezi molekulami alfa-elastinu.



Při tvorbě této konstrukce jsou zapojeny lysinové zbytky aminokyselin. Tato struktura desmosin. Desmosin - pyridin struktura, která se připraví reakcí 4-lysinu molekul alfa-elastinu.

Buněčné elementy pojivové tkáně.

To fibroblasty, žírné buňky a makrofágy. Při těchto způsobech dochází syntézu konstrukčních prvků a zpracovat odbourávání pojivové tkáně. Kolagen je ve věku 10 let aktualizovány o 50%. Fibroblasty jsou syntetické procesy: kolagen, elastin.