Pohled na proteinů uvnitř buňky

Video: I Love Science RU / transport proteinu kinesinu dodá zboží na mikrotubuly

Za použití vysoce citlivých fluorescenčních sond, tým vědců z University of Connecticut našel nikdy předtím viděl strukturální dynamiky proteinů důležitý kanál v rámci hlavních výrobců energie v buňkách - mitochondrie.

Výzkumní pracovníci zjistili, že soubor kanálů, známý jako translokační kanál vnitřní mitochondriální membrány 23 nebo TIM23, a to nejen v přímém vztahu k energetického stavu vnitřní mitochondriální membrány, která vědci již dlouho podezření.

Mění také její základní strukturu, změnou tvaru spirálovitého segmentů proteinů, které jsou umístěny v kanálu, když se napětí elektrického pole membrány snižuje.

Studie, která se objeví v červenci v recenzovaných časopisech Nature Structural & Molecular Biology, vysvětluje, jak je membrána pod tlakem vytváří strukturální změně membránového proteinu, a vrhá nové světlo na to, jak se mobilní dopravní systémy využívají energii vykonávat svou práci uvnitř buněk. Tato práce byla podpořena dotací z National Science Foundation, National Institutes of Health a Robert A. Welch.

Výsledky také ukazují, jak fluorescenční kartu na subcelulární úrovni, což umožní nový pohled na hlavních příčin neurodegenerativních a metabolických poruch souvisejících s mitochondriální funkce. V přehledu studií doprovodných publikaci, Nikolaus Pfanner (Nikolaus Pfanner) z univerzity ve Freiburgu v Německu a mezinárodní expert v oboru buněčné směrování proteinů, stejně jako několik členů jeho výzkumné skupiny, která se nazývá studie „představuje významný krok směrem k molekulární porozumění definovaným obchodování stresu proteinů.“

„Molekulární podstata stresových bílkovin v membránách snímačů je zásadní pro biochemický výzkum. Naše práce je nejen zásadní význam pro pochopení mitochondriální biogeneze, ale také otevírá nové perspektivy při hledání odpovědi na stres prvky membránových proteinů. "

Pro pokusy, výzkumníci začleněny modifikované cysteinové zbytky pomocí fluorescenční sondy na určitých místech podél transmembránového segmentu TIM23 komplex odvozený od společného kvasinek druhu Saccharomyces cerevisiae. Vědci pak sledována senzory v reálném čase, sledování kanálu a brána struktura reaguje na indukované změny v elektrickém poli vnitřní membrány.

„Jedná se o nepřímý způsob, jak studium struktury něčeho, ale proto, že jsme schopni nahlédnout do skutečné aktivní mitochondrie, to nám dává pramen nových informací,“ říká Nathan H. Adler (Nathan N. Adler), docent na univerzitě v molekulární a buněčné biologie a Connecticut vedoucí výzkumné skupiny. „Skutečnost, že je hodnota gradientu napětí přes membránu může hrát významnou roli v určení struktury těchto proteinů je pravděpodobně jedním z nejdůležitějších prvků této studii.“

V další fázi výzkumu budou prováděny TIM23 kanál proteinový komplex izolaci v umělém systému pro dohled, zda bude i nadále reagovat na kolísání napětí mimo jejich přirozeném prostředí. Vědci také doufají, že určit jednotlivé části proteinového komplexu, působí jako snímače napětí.

„Poté, co jsme vytvořit přesně to, co je snímač napětí, začneme lépe pochopit proces v pohybu a nakonec být schopni aplikovat tyto znalosti na jiné druhy, na přepravu proteiny, dysfunkce, které jsou součástí etiologie onemocnění, jako jsou kardiovaskulární choroby a rakovina , Pokud se jejich výkon se vztahuje k energetického stavu membrány, můžeme vidět, zda jsou vady souvisí se schopností vázat se na membrány k patogenezi těchto chorob. "

Sdílet na sociálních sítích:

Podobné