Mechanismy rozpad a katabolismus proteinů v organismu

Za normálních okolností, novorozenci nalačno množství vydané proteolýzou aminokyselin je přibližně 2-3 krát vyšší než obdobné údaje o nalačno u dospělých.

Není jasné, proč více vysoká míra opravování tělesné a zničení svalových bílkovin u předčasně narozených dětí, ale vyšší rychlost proteolýzy u nezralých dětí, může významně ovlivnit normální růst, aby zajistily, že dostatečný počet aminokyselin pro remodelaci tkáně narůstání proteinu a glukózové homeostázy.

Málo informací o Molekulární regulace rozpadu protein u novorozenců. Několik studií o předčasně narozených dětí, aby se stanovilo, která systémů rozštěpení bílkovin byly provedeny, jsou aktivní a jak fungují. Články na těchto stránkách dát obecnou představu o katabolismu bílkovin.

Jakmile je protein tvořil, se okamžitě stává předmětem kolapsu. Některé proteiny, jako je hemoglobin a kolagen, jsou relativně odolné vůči degradaci, a proto je jejich obrat je pomalé. Další proteiny rozkládají snadno, a to zejména ty, které hrají důležitou regulační funkci, nebo v různé míře poškození, nebo ty, které mají chybu aminokyselinové sekvence způsobené chybami v transkripce.

podrobnosti molekulární základ rozštěpení bílkovin, nebo proteolýze, není popsána v takových podrobností jako syntéza bílkovin systému. Nicméně, stejně jako při syntéze regulace degradace proteinu obsahuje prvek směřující ke specifické proteiny a složku, která upravuje celkovou úroveň degradace proteinu ve tkáních a podporují změny v obsahu bílkovin. Příklad toho, jak samostatný rozpad protein může vyvolat onemocnění je cystická fibróza (cystická fibróza).

Video: Izolace lidského těla metabolické produkty (disimilace). vylučovacích orgánů

odstranění fenylalanin v pozici 508 CFTR skládání vede k poruchám, citlivého na teplotu a předčasnému rozpadu v buňce, které brání pohybu fenylalaninu na buněčném povrchu. Absence CFTR v epitelových buněk dýchacích cest porušuje hydrataci v jejich dutině a zvyšuje vnímavost k infekci. Příklad dohodnuté zvýšení rychlosti degradace proteinů tkáně, což umožňuje, aby se celá tkáň, aby se přizpůsobily změnám životního prostředí, je lepší proteolýzy proteinů ve svalové tkáni v závislosti na řadě stresových stavů, včetně hladovění, acidóza a tepelným poškozením.

eukaryotické buňky štěpení proteinů se provádí velké množství specifických a nespecifických proteáz. Většina z těchto enzymů degradace může být spojen s jednou ze tří hlavních složek buněčné raschepleniya bílkovin: ubikvitin-proteosomové cesty, autofagalno-lysozomální systému a calpain nebo kalcium-dependentní systému.

Ubikvitin-proteazomu systém v podstatě zničí intracelulární proteiny, zatímco autofagalno-lysozomální systém - membránové proteiny a endocytických proteiny. Kalcium-dependentní thiol proteázy, známý jako calpainu, jsou široce exprimovány a zapojena do řady klíčových buněčných procesů, i když jejich fyziologické funkce ve vývoji lidského těla není dobře známa.

ostatní proteolytické třída látek - rodina kaspáz, nebo enzymy, které způsobují rozklad bílkovin. Kaspázy hrají klíčovou úlohu v apoptóze, který odstraňuje staré, poškozené nebo potenciálně nebezpečné buňky. Studie signálních drah regulujících odbourávání bílkovin, prokázaly, že tyto procesy jsou složité a jsou stejně tak pečlivě kontrolovány jako procesu syntézy bílkovin.

Video: metabolismu bílkovin - část 6