Mezi hlavní chemické složky živých organismů

Video: Chemické složení buněk

Tento článek bude uveden přehled struktury a funkce hlavních chemických složek živých organismů nezbytná pro pochopení hlavních výhod tohoto materiálu. Podrobněji v této části je materiál považován za v průběhu organické chemie a biochemie.

Zásadní roli ve struktuře a činnosti organismů hrát proteiny (proteiny) - dusíkaté organické makromolekulární látky, složený z a-aminokyselin. Většina biologických funkcí proteinů se provádí, nebo jejich přímé účasti. Bílkoviny - základní a nezbytnou složkou všech organismů. V přírodě existuje asi 10 10.-12. říjnem různé proteiny zodpovědné za životy více než 2 miliony druhů organismů všech stupňů obtížnosti - od virů na člověka.

Proteiny molekulové hmotnosti v rozmezí 10000-1000000. Přes rozdíly ve struktuře a funkci, elementární složení proteinů mírně liší. Proteiny obsahují (% na hmotnost sušiny): 50 ... 55% uhlíku, 21 ..23% kyslíku, 15 ... 17% z dusíku, 6 ... 7% vodíku, 0,3 ... 2 5% síry. Složení jednotlivých proteinů jsou uvedeny jako fosfor, jód, železo, měď, selen a některé další makro a mikroživin v různých, často velmi malé množství.

Struktura proteinů živých organismů a obsahuje 19 aminokyselin, ve kterém jsou aminoskupiny a karboxylové skupiny jsou připojeny ke stejnému atomu uhlíku a prolinu imino kyseliny. Všechny tyto kyseliny jsou nazývány proteinogenní (často se prolin neizoluje a zahrnují dvacet proteinogenních aminoskupinu). Dáváme název proteinogenních aminokyselin a jejich latin písmeny a jednopísmennými označení: alanin (Ala, A), arginin (Arg, R), kyselina asparagová (Asp, D), asparagin (Asn, N), valin * (Val, V), histidin (His, H), glycin (Gly, G), kyselina glutamová (Glu, E), glutamin (Gin, Q), isoleucin * (on, I), leucin * (Leu, L), lysin * (Lys, K ), methionin * (Met, M), prolin (Pro; P), serin (Ser, S), tyrosin (Tyr, Y), threonin * (Thr, T), tryptofan * (Trp, W), fenylalanin * ( Phe, F), cystein (Cys, C) (symbol * v uvedené sekvence jsou tzv esenciální aminokyseliny, které syntetizovány pouze o rostlinách a není syntetizován v lidském těle). Pokud je množství těchto aminokyselin v stravě je nedostatečný, normální vývoj a fungování lidského těla je narušen.

Aminokyseliny - A heterofunkční sloučeniny. Molekula aminokyselina obsahuje větší počet funkčních skupin: aminoskupina -NH2, karboxylu skupiny -COOH a zbytky -R, které mají odlišnou strukturu:

Molekula aminokyselina obsahuje několik funkčních skupin

Nature různé zbytky: atom vodíku na cyklických sloučenin. To radikály definují strukturální a funkční vlastnosti aminokyselin.

Ve vodném roztoku při hodnotách pH v blízkosti neutrální aminokyseliny existovat jako obojetné ionty, NH3 + CHRCOO-.

Všechny aminokyseliny, kromě nejjednodušší kyseliny aminooctové (glycin) mají asymetrický atom uhlíku - C * -, a mohou existovat ve formě dvou optických isomerů (enantiomerů): L- a D-. Složení všech zkoumaných proteinů nyní obsahuje pouze L-řady aminokyselin, ve které, při pohledu asymetrický atom od atomu vodíku, skupina NH3 +, -COO" a zbytek -R uspořádány ve směru hodinových ručiček. Jednoduché proteiny (proteiny) se skládají pouze z zbytky belkov- komplexní proteiny (proteid) zahrnují protein (apoprotein) a non-protein (protetické skupiny) části.

Každý protein má svou vlastní vnitřní uspořádání aminokyselinové sekvence. aminokyselinové zbytky spojeny peptidovými nebo amid (-CO-NH-) vazby mezi a-amino a a-karboxylových skupin. Podle počtu zbytků a-aminokyseliny se podílejí na výstavbě peptidu, oligopeptidy rozlišovat (tri- až dekapeptidy) a polypeptidů. Jména peptidů za vzniku odpovídajícího a-amino názvy kyseliny a aminokyseliny podílející se na tvorbě peptidové vazby v důsledku karboxylových skupin, se připraví yl přípony. Na konci této aminové skupiny s volným vodíkem je označen H, a konec s volnou karboxylovou skupinou - symbol OH, například: 'H-Val-Ser-OH - valilserin.

Protein jako biologicky smysluplné struktura může být buď jediný polypeptid nebo více polypeptidů, které tvoří výsledný nekovalentních interakcí jeden komplex.

Výhradním vlastnictvím protein - samoorganizující se struktury, tj schopnost spontánně určitou prostorovou strukturu vlastní pouze tohoto proteinu. Bylo zjištěno, že všechny proteiny jsou postaveny na stejném principu a mají čtyři úrovně organizace: primární, sekundární, terciární, a některé z nich - a kvartérní struktury.

Sekvence aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci sloučeniny se nazývá primární struktura proteinu (Obr. 1). Jedná se o lineární řetězec aminokyselin (polypeptid), uspořádaných za sebou s jasně geneticky určené otáčení a vzájemně propojených peptidovými vazbami.

Obr. 1. Primární struktura proteinu

K dnešnímu dni jsou aminokyselinové sekvence nastavena na několik tisíc různých proteinů. Záznam proteinovou strukturu ve formě podrobných strukturních vzorců těžkopádné a není intuitivní. Proto použijte zkratku - tvořený třemi písmeny či single-kód. Při záznamu v aminokyselinové sekvenci polypeptidu nebo oligopeptidu řetězce využívající zkrácené symboly převzaté, pokud není výslovně uvedeno, že se a-aminoskupina na levé straně a a-karboxylovou skupinou - na pravé straně.

Sekundární struktura označuje jako konformaci, která tvoří polypeptidový řetězec. Sekundární struktura má většinu proteinů, však nejsou vždy po celém polypeptidového řetězce. Vzhledem k vodíkovým vazbám mezi peptidových skupin a - aminokyselinové zbytky získat šroubovicového tvaru polypeptidové řetězce (a - struktura). Vodíkové vazby mohou poskytnout sloučeniny a přilehlé (protáhlý) polypeptidové řetězce se tvoří jiné typy sekundární struktury - struktury (struktury složeného listu papíru, složený vrstva).

Informace o střídáním zbytků aminokyselin v polypeptidovém řetězci (primární struktura) a za přítomnosti molekuly proteinu spiralized, vrstvené a neuspořádaných fragmentů, (sekundární struktura) nedává úplný obraz o některý z objemu, ani tvar, dokonce ani na vzájemné polohy částí polypeptidového řetězce ve vztahu k sobě navzájem. Tyto vlastnosti struktury proteinů zjistit při studiu jeho terciární strukturu, která se vztahuje k obecné umístění v prostoru molekul jednoho nebo více polypeptidových řetězců spojených nekovalentními vazbami.

Mezi vazby, které drží terciární strukturu, je třeba poznamenat, že:
a) disulfidový můstek (-S-S-), mezi dvěma cysteinovými zbytky;
b) ester můstek (mezi karboxylovými a hydroxylovými skupinami);
c) solný můstek (mezi karboxylovou skupinou a amino skupinou);
g) vodíkové vazby mezi skupinami -CO- a -NH.

Terciární struktura vysvětluje specificitu molekuly proteinu, jeho biologické aktivity.

Většina prostorové uspořádání proteinu terciární struktury končí, ale pro některé z proteinů s molekulovou hmotností větší než 50 100 000 ... postavený z více polypeptidových řetězců je charakteristické kvartérní struktura. Podstatou této struktury je kombinovat několik polypeptidových řetězců s primární, sekundární a terciární struktury v jednom komplexu

Zničení vazby, které stabilizují kvarterní, terciární a sekundární strukturu, což vede k dezorientaci a konfigurace molekuly proteinu, agregace, modifikaci fyzikálních vlastností (rozpustnost, viskozita) a chemické aktivity, snížení nebo úplné ztrátě biologické funkce se nazývá k denaturaci proteinu. Primární struktura, a tím i chemické složení proteinu se nezmění.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Sdílet na sociálních sítích:

Podobné