Tříd imunoglobulinů. Struktura imunoglobulinových řetězců

Video: SWIFT - 13. tříd a struktury

v současné době protilátka čas a některé blízko k nim proteiny patří do zvláštní skupiny glykoproteinů zvané imunoglobuliny. Všechny z nich mají řadu společných vlastností: a úzké antigenní a chemických vlastností, stejné principy konstrukce molekul a společný fylogenetické původu. Zdá se, že všechny imunoglobuliny - jako „normální“ a „abnormální“, nacházející se v zvýšené množství v určitých proliferativních onemocnění lymfatického systému - jsou protilátky proti jakékoliv antigenu.

molekuly imunoglobuliny, Jak již bylo uvedeno v úvodu, že je vyrobeno z „těžkých“ a „lehké“ polypeptidových řetězců. imunoglobulinové třídy se liší v jejich těžkých řetězců. U lidí existuje pět tříd proteinů (IgG, IgM IgA, IgD a IgE), těžkých řetězců, které jsou příslušně v řeckými písmeny, a a e.

světelné řetězy molekuly lidského imunoglobulinu, a většina zvířat jsou dvou typů: kappa a lambda. Oba typy lehkých řetězců mohou být součástí molekul všech tříd imunoglobulinů. Molekula a polymerní molekuly IgA IgM obsahují navíc, jeden J-řetězec, a polymerní IgA - také nazýván sekreční komponenta.

Obvykle se většina z protilátka To se odkazuje na třídu IgG. V počátečním období imunitní odpovědi však mnohem protilátky patří k IgM, které jsou zřejmě nejvíce fylogeneticky starověkých. IgA mají schopnost pronikat do tajemství -. Sliny, mleziva, střevní šťávy a jiné reagin protilátek typu IgE jsou.

Struktura imunoglobulinových řetězců

Zjišťuje sekvence aminokyseliny v peptidovém řetězci imunoglobulinu je komplikováno heterogenitou těchto proteinů. Protilátky k antigenu, označeného i ve své čisté formě je téměř vždy jednotné. Jedním z důvodů tohoto heterogenity nejprve zavolat přítomnost většiny antigenů několika antigenních determinant, který produkuje řadu specifik protilátky.

Navíc, i protilátky proti jednomu determinant může patřit do různých tříd a podtříd imunoglobulinů. Dále je třeba uvést, že v průběhu imunitní odpovědi, může změnit vlastnosti samotných protilátek.

Možnost studovat chemickou strukturu imunoglobuliny To přišlo po objevu tzv patologických imunoglobuliny se vyskytují v některých lymfoproliferativních onemocnění u lidí a zvířat. Tyto imunoglobuliny jsou velmi podobné normální, ale liší se od nich homogenity. V poslední době prováděl výzkum pro získání homogenních protilátek imunizací antigeny homogenní.

V některých případech bylo možné vytvořit dostatečně velký činit homogenní přípravky, vhodný pro stanovení sekvencí aminokyselinových zbytků v jejich polypeptidových řetězců.

Hodně práce byla provedena od roku 1965 na dekódování primární strukturu peptidové řetězce imunoglobulinů, který v roce 1969 označeny velmi úspěšná: pás Edelman byla instalována kompletní aminokyselinové sekvence obou řetězců imunoglobulinu (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

Nejdůležitějším výsledkem Tento výzkum byl detekce těžkých a lehkých řetězců dvou ostře různých oblastí - variabilní (V) a konstantní (C). Obvody této třídy (podtřídy), typ a liší se pouze v sekvenci V-domény (idiotypické variace), zatímco oblast C, které jsou identické, až na malé rozdíly, které určují, alelickou (allotipicheskie) variace. Ve stejné době, rozdíly mezi třídami (podtřídy) a odlišných typů obvodů jsou určeny strukturou C-oblastí (Izotopová varianta).

Tato neobvyklá konstrukce řetězů bude zřejmý, pokud si vzpomenete, jaké jsou jejich biologické funkce. Hlavní účel imunoglobulinů, jako protilátky je tvorba komplexů s antigeny, a v tomto ohledu jsou vysoce specifické a velmi odlišné od sebe navzájem. Zároveň se v závislosti na různých protilátkových specifit sdílejí řadu biologických funkcí: fixaci komplementu, fixace na membráně a skrze ně. Tato dualita vlastnost se odráží v odpovídajícím duální strukturou.

Zdá se, Struktura V oblast To určuje specifické vlastnosti protilátek, jak se postavit na aktivní místo, zatímco oblast C poskytují vlastnosti společné pro všechny protilátky této třídy a typu.