Sekrece imunoglobulinů. Fáze vylučování protilátky

Četné studie provádí především myelomové buňky, a to způsobem, Zjistilo se, že může být vylučována jako celek imunoglobulinových molekul, stejně jako různé mezilehlé montážní produkty: HL-, H2, L-podjednotky, atd ...

Kinetika syntézy a sekrece IgM, IgA, IgGl, IgG2a a kappa řetězce je velmi podobné. Jedna plazmatická buňka vylučuje 50-700 z imunoglobulinových molekul v 1 sec. Jak tento proces?

Pokusy na frakcionaci buněk myelomy bylo ukázáno dříve, že všechny nově syntetizovaný řetězec (3H-amipokislotami štítek) detekováno ve frakci polyribosomes, spojené s hrubých membrán. Značené imunoglobuliny předat hladkou membránou, tj. E. V Golgiho aparátu a konečně má být vylučován do extracelulárního média (Melchers, 1973). přenos molekul z hrubé vyhladit membrány rychlostí vyšší než je rychlost transportu hladkého membránu do extracelulárního média. Srovnáním čas výskytu aminokyselin značené imunoglobuliny v extracelulárním médiu (20-30 min) s rychlostí jejich syntézy na polyribosomes (~ 2 min) a uvolnění do mikrosomální váčků (~ 2 min) a váčků (5 minut), je snadné vypočítat, že přeprava imunoglobulinů přes buněčné membrány a vyhlazení pláště od 10 do 20 minut. Co se stane v průběhu této doby se přepravují imunoglobulinů?

Jedním z nejvíce studoval procesy se připojuje k molekule různých oligosacharidů. Aktivace Sacharovovy postupné charakter. Za prvé připojí glukosamin a mannózu a později vše - galaktosu a fukosu. Předpokládá se, že glukosamin a mannóza přistoupení podporuje konformační změny těžkých řetězců, což usnadňuje uzavírání S-S-vazby, a to je důvod, proč je typické pro raných fázích sestavení. Kromě toho je možné, že je nutné glukosamin spojení pro zahájení dopravu imunoglobulinů, a co se určí, molekula se-kretirovatsya nebo nikoli (Melchers, 1973). Sekvenční datové propojení různých uhlohydrátových zbytků molekul lehké řetězce eliminovány myelom MOPC 46. Mohlo by se zdát, že v zásadě, jak je tomu v případě přídavku sacharidů na N-řetězce.
Různých zvířat během glykosylace imunoglobulinů nejsou stejné.

Co je to role uhlovodíkové komponenty v molekul imunoglobulinu? Je možné, že přítomnost sacharidů v molekule nezbytné pro jeho spojení s membránami buněk retikula a sekreci kletki_ Důvodem pro to není dosud jasné. Na druhé straně se předpokládá, že nedostatek sekrece imunoglobulinů z buněk v určitých patologických stavů spojených s nedostatkem imunoglobuliny sacharidové složky zřejmě nesprávné. Tak, pouzdra (Sherr, Uhr, 1971a), jsou popsány v níž imunoglobulin obsahuje galaktosu a fukosy, ale přesto není vylučován. Č vylučován s obsahem sacharidů komponentu, ale není spojen s L-řetězce a H-řetězce, naopak, snadno vylučovaného z myelomu L-řetězec postrádající sacharidových složek, s IgGl a „nedokončený“ sacharidová složka (Melchers, 1973). Je zřejmé, že cukr je však není nezbytně nutné pro transport a sekrece imunoglobulinů.

Až do nedávné doby, Sacharidová složka imunoglobulinu To získal méně pozornosti než proteinu. Je však možné, že sacharidy hrají velmi důležitou roli nejen v konformace molekul imunoglobulinu nebo převážet z buněk, ale i biologické aktivity těchto molekul, takže studium tohoto problému je mimořádně důležité.