Imunoglobulin struktura g. domény IgG

Jak je známo (Wu, Kabát, 1970), primární struktura zbytky variabilní oblasti To může být rozděleno do hypervariabilní který způsobil hlavní rozdíly mezi řetězy a nsgipervariabelnye nebo kostru, ostatky. Zbytky hypervariabilní k dispozici v různých rozpouštědlech a variabilní domény jsou složeny různými způsoby.

Například první hypervariabilní oblast lehkého řetězce (L1) y Rei protein je prodloužený řetězec, zatímco nové Meg proteinů a je vrácena do spirály. V tomto bodě v proteinu ICRC 603 má vložku šest aminokyselinových zbytků, a tato oblast je podlouhlá nehelikálních smyčky. V kontrastu ztomu, byť s nepatrnými změnami, umístění rámu, nevariruyuschih zbytky v různých oblastech, jsou velmi podobné.

Tato homologie v terciární struktura variabilních domén To znamená, že zbytky nevariruyuschie vytvořit tuhý rám, který by byl začleněn jako hypervariabilní smyčky.
čtyři domény (Dvě proměnné a dva permanentní) tvoří Fab-fragment. Je třeba poznamenat, tyto vzory.

1. Oba permanentní domény vzájemně těsněji, což vede k větší kompaktnosti celého konstantní oblasti ve srovnání s proměnnou. To je proto, že konstantní domény interagují s čtyřmi vrstev, které tvoří velkou kontaktní plochu, zatímco variabilní domény interagují tři segmentů vláken.

2. Základní interakce mezi doménami jsou boční, m, F., a variabilní a konstantní domény na sebe vzájemně působí, přičemž podélné interakci (mezi variabilní a konstantní) jsou méně výrazné.

3. Jak těžký řetězec domény, tj. E. VH a CH jsou v užším kontaktu než dva lehké domény řetězce, který způsobuje nepatrné ohnutí `celkové Fab-fragment. Stejný ohýbání vlastní lehkého řetězce dimer. Ten je vyroben z dva identické ve své primární struktuře lehkého řetězce - monomery. I přes to, že úhel mezi domény jednoho monomeru je 70 °, zatímco druhá - 110 °, a který způsobuje, že ohýbání celé molekuly.

Struktura Fc-fragmentu vyznačující se tím, absenci takového ohnutí. Oba EOS doména je těsně vedle sebe, jako je Cl a CH1 domény jsou v Fab-fragmentu, zatímco domény CH2 nejsou ve vzájemném kontaktu, s výjimkou kovalentní vazby v pantové oblasti. Možná, že toto uspořádání CH2 doména je nezbytná pro jejich interakci s první složky komplementu. Je třeba poznamenat, že výsledky měření RTG imunoglobulinů jsou zcela v souladu s výsledky získanými jinými způsoby dříve.

Tak například tím, že optický metody - optické rotační disperze (. Trojice et al, 1971) a infračervená spektroskopie výměny vodíku deuterium (Abaturov e a, 1969.). - bylo zjištěno, že hlavním prvkem sekundární struktury peptidových řetězců imunoglobulinů je beta-skládací.

Kromě toho existují důkazy, ukazující ve prospěch oblasti hypotézy (Edelman, 1973). Podle této hypotézy, každý homologní část imunoglobulinu polypeptidových řetězců asi 110 aminokyselinových zbytků s jedním vnitřním disulfidovou vazbou koaguluje do oddělené, relativně nezávislé globule - doménu. Například lehké řetězce jsou tvořeny dvěma doménami těžkého řetězce gama - od čtyř.

Video: Video 15 Ig Protilátky a imunoglobulin Function

Mezi globulí jsou otevřené části polypeptidového řetězce, zvláště citlivé na proteolytické enzymy. Jeden (z nejdůležitějších důkaz doménové struktury peptidových řetězců imunoglobulinů jen bylo možné použít protsaz pro štěpení lehkých řetězců v polovině, což se významně nemění svou terciární strukturu ve srovnání s nativní řetězce. Ta byla prokázána pomocí optických metod a výzkum antigenní vlastnosti poloviny.

V polovině 60. let jsme byly přijaty velmi rozumné data, založena především na studium rekombinace těžkých a lehkých řetězců a označování afinitou, že zbytky aminokyselin, jak lehkého a těžkého řetězce se podílejí na tvorbě aktivního centra. Na modelech založených na těchto studií rentgenostrukturpyh aktivní Fab-fragmenty vskutku zřejmé, že tyto dva řetězce tvořící aktivní dutiny místa.

Video: Myeloma nemoc Rustitskogo Calera

Klasické studie Kabat (Kabat, 1976) Karushovy (Karushovy, 1962) a Sela (Sela, 1970), na velikosti aktivním místě jsou také v dobré shodě s studií rentgenové difrakce fragmenty se dvěma antigen-vázající proteiny myelomu aktivity.