Prekurzory protilátek syntézy L-řetězec. Ekstrapeptidy a jejich funkce

Prekurzor L-řetězce mohou být detekovány v bezbuněčném systému obsahujícího polyribosomes z MOPC 21 buněk, zatímco v systémech s obsahem mikrosomů (Milstein např. a., 1972), nebo žabí oocyty (Faust např. a., 1974), zralé detekována pouze L-řetězec. To znamená, že konverze prekurzoru do L-řetězec, podle všeho je funkcí endoplazmatického retikula. V poslední době se syntéza prekurzoru L-řetězec byl schopen identifikovat a celých buněk (Schmeckpeper např. A., 1975).

V současné době, zkoumány Struktura několika prekurzorů. Srovnávací velikosti a částečná sekvence aminokyselin ve NH2-terminální ekstrapeptidah prekurzorů lehkých řetězců imunoglobulinů (Burstein e. A., 1976- Burstein, Schechter, 1976) jsou uvedeny níže.

Bylo prokázáno, že obsahují 19 nebo 20 aminokyseliny více než zralý L-tsepi- NH 2-terminální aminokyselina je methionin. Charakteristika všech NH2-terminální ekstrapeitidov vysoký obsah hydrofobních aminokyselin (50 až 70%), že jejich výraznou hydrofobní charakter. Tak, v ekstrapeptidah L-řetězce SIDS SIDS 63 a 321 má dva leucinové triplety v MOPC 41 má kvadriplet a MOPC 104E-5 těsně u sebe zbytky této aminokyseliny. Stojí za zmínku, že údaje byly v poslední době dosaženo toho, že umožňují, aby převzít existenci další peptid, a také na COOH koitse L-řetězců (Schechter např. A., 1975), ale to je nejisté.

Je známo, že L-řetězec SIDS SIDS a 63 321 jsou do stejné podskupiny, a jejich V-oblasti se liší pouze o 8 aminokyselin ekstrapeptidy 111. V souladu s tím jsou tyto obvody jsou identické, nebo alespoň velmi podobné. Na rozdíl od L-UITS MOPC 41 patřící do jiné podskupiny kappa řetězce se liší v jejich klínových domén z L-tseiey MOPC 63 a MOPC 321 na 46 a 48%, v uvedeném pořadí, a jejich ekstrapeptidy liší od ekstrapeptidov MOPC 63 a MOPC 321 40 %. jsou také pozorovány statisticky významné rozdíly (ne méně než 7 aminokyselin z 20) mezi ekstraneptidami kappa a lambda řetězce. Ve stejné době, může zřejmě předvídat, že L-ekstrapeptidy tseney NORS 2020 se liší od L-řetězce MOPC 104E pouze dvě aminokyseliny V-oblastí budou identické.

Přítomnost methioninu pouze na konci prekursoru NH2 L-řetězce znamená to, že tyto molekuly jsou přímé translace mRNA produkt, počínaje jeho koncové 5`. To potvrzuje skutečnost, že mRNA postrádající 5`-koitsa, v systému bez buněk není vysílán (Matthyssens např. A., 1976- Shimotohno např. A., 1977). Všechny tyto dohromady znamená, že NH 2-koncová část je ekstrapeptid V-oblast, a že v důsledku toho, V-genu déle, než se dříve předpokládalo.

funkce ekstrapeptidov stále nejasná. Se jim spočívají v poskytnutí syntetizovaný řetězy interakce s membránami endoplasmatického retikula, a možná také na povrchu buněk. Ve druhém případě je to pravda, pak ekstrapeptidy může sloužit další mechanismus rozpoznávání. Na druhé straně, v závislosti na datech Milstein et al (Milstein např. A., 1972) v mikrosomální membrány obsahuje enzym štěpící ekstrapeptidy rychle. To naznačuje, že hrají roli pouze v počátečních fázích vektor pro přenos řetězců v mikrosomálních váčky.

Je zřejmé, že by očekávat NH-svorka pro detekci ekstrapeptidov a H řetězce. Některé indikace toho je detekční neobvyklé peptidy H řetězce IgA lambda-typu (Barstad např. A., 1974). a IgG3 (Dammaco e. a., 1972).

nesmírně zajímavé Bylo by také zkontroluje, zda jsou ekstrapeptidy nejen mielompyh, ale v normálních imunoglobulinů a protilátek, a to, zda se liší v protilátek s různou specificitou. Zatím zkoumán pouze jeden myelomového proteinu z činnosti protilátek - MOPC 104E.

Všechny výše uvedené vyplývá, že translace mRNA v bezbuněčných systémech in vitro vedl k objevu dosud neznámé fázi syntézy imunoglobulinů a vytvořila řadu nových otázek ze strany výzkumných pracovníků.