Sekundární a terciární struktura imunoglobulinů. Studie struktury imunoglobulinu

spousta práce na studii o sekundární a terciární struktury bylo provedeno v posledních letech imunoglobuliny, za těchto úrovní organizace proteinů určit jejich různých fyzikálně-chemické a funkční vlastnosti. Tyto zprávy, které jsou nyní k dispozici v této oblasti, vděčíme různé fyzikální metody. Následující stručně popisuje ty hlavní.

většina důležitý výzkum ve studiu prostorové struktury imunoglobulinů provedena velmi nedávno - hovoříme o studium krystalů těchto proteinů a jejich podjednotek pomocí rentgenových paprsků.

vlastnost Rentgenový Metoda je jeho použitelnost pro studium proteinů v krystalické formě. Proces krystalizace se může stabilizaci proteinu v jednom z několika jeho izoforem. Kromě toho jsou jeho difrakční vzor je v průměru v průběhu času. To ztěžuje nebo dokonce nemožné provést studii o dynamické chování proteinu obsaženého v roztoku k ní. Proto je dobrý doplněk k analýze rentgenové difrakce jsou některé jiné metody.

metoda Malé úhlu RTG rozptyl a rozptyl neutronů je založen na rozdělení analýzy intenzity rozptylu zkoušeného roztoku a poskytuje informace o celkový tvar a objem makromolekul v roztoku.

metoda rozptyl optická rotace umožňuje závislosti na otáčení roviny polarizovaného světla procházejícího vzorkem, vlnová délka pro stanovení stupně a-helicity a obsahové struktury proteinů.

rychlost výměna vodíku deuterium, který se měří na základě rychlosti změny intenzity některých pásů infračerveného spektra proteinu po jeho uvedení do v těžké vodě, vyznačující se tím, kompaktnost a stabilitu proteinu globule.

Metoda kruhové polarizace fluorescence To vydává analogový cirkulárního dichroismu a odráží optickou aktivitu chromoforu v jeho elektronicky excitovaného stavu. Vzhledem k tomu, pouze fluorescenční chromofory (zejména tryptofan) určit fluorescenční spektra kruhové polarizace, tato metoda je selektivnější než kruhové způsobu dichroismu, ve kterém spektra je s ohledem na všechny adsorpčních chromofory.

imunoglobuliny obzvláště užitečné pro tento typ analýzy, protože každé doméně existuje jen velmi málo (jeden až tři) a tryptofan zbytky kromě Toto, zabírají podobné prostorové polohy.

Princip způsobu polarizace fluorescence A je následující: rychlost uvolňování fluorescenčního barviva vázaného na proteinové molekuly roviny polarizace vzrušující fluorescenčního světla závisí na konstantní viskozitě a teplotě objemu roztoku molekuly. Proto v závislosti na parametrech, charakterizující rychlost, viskozita roztoku lze vypočítat efektivní Stokesův poloměr nebo účinný objem molekuly. Jsou přímo souvisí s časovou korelaci molekuly. Více informací o této možnosti, popsané níže.
Hodně z materiálu, který je popsána v naší články, získané pomocí štítku odstředění, takže se zaměřují na podrobnosti jeho popisu.

Štítek odstřeďování je stabilní nitroxylové zbytek s obecnou strukturou. Jedinečnost této metody spin značek je to, že vám umožní posoudit lokální konformační změny biopolymerů v příloze štítku. Teorie způsobu a četných výsledků získaných s ním při studiu proteinů, nukleových kyselin, buněčné membrány a dalších objektů, je podrobně popsáno v několika recenzí a monografií.