Sdružení imunitních komplexů. Mechanismy pro disociaci protilátky-antigenu

V poslední době se společný mechanismus sdružování a disociace komplexy, jako protilátka-antigen nebo enzym - inhibitor, s přihlédnutím k dynamické vlastnosti proteinu a jeho interakcí s vodou. V případě, imunoglobulinů, se má za to, že aktivní centrum a další nepolární dutina IgG mezi variabilních a konstantních domén Fab fragmentů mezi podjednotkami IgG a mezi doménami Fc-fragmenty se mohou náhle přejít z „otevřeném“ stavu v „uzavřené“ a naopak, s přemístěním nebo sorpce určitého množství vody.

odpovídající změny vlastnosti vody jsou považovány jako přechod v blízkosti fáze prvního druhu (tj. např. bez změny volné energie, ale s náhlou změnou entalpie, entropie a tepelné kapacity). Proto předpokládá vysoký stupeň pořadí molekul vody v otevřených i proteinových dutin přísné požadavky na geometrii a vlastnosti dutin v tomto stavu.
Rozdíl Vodní energie zdarma, se nachází v otevřené dutiny neuspořádaného stavu a kvazi-krystalické, s názvem clusterophilic interakce.

epitop Association aktivní centrum doprovázeno zničením uspořádaná struktura vody a jeho přemístění do vnějšího prostředí. Otevřeném stavu, když je tento k destabilizaci a uzavřené - je stabilizován nekovalentními vazbami s aktivní determinant místa. Disociace je opačný proces.

To znamená, maximum asociační rychlostní konstanty k + l je dána frekvencí přechodů aktivního místa z otevřené do uzavřené. Vezmeme-li v K + 1 ~ 108 M-1 s-1, to znamená, že v souladu s Eyringovi rovnice volnou energii aktivace přechodu asi 6,5 kcal / mol aktivního místa.

Předpokládá se, že mezi státní protein dutiny interakce existuje. Proto rychlá změna dynamické chování aktivního centra působením antigenu indukuje relaxační procesu, což má za následek podobné změny v charakteru kolísání zbývajících IgG dutin. Tento proces je doprovázen zvýšením vazebné konstanta ligandu, stabilitu proteinu a kompaktnosti.

získány vyjádření, vazba asociační rychlost a disociační konstanta z vazebných konstant s přechodovými sazeb aktivního centra a dalších protilátek dutin z uzavřeného stavu do otevřené a naopak. Důsledky vyplývající z nich, jsou v dobré shodě s experimentálními daty.

imunoglobuliny teď se stal jedním z nejvíce důkladně studovaných proteinů, a tudíž představují velmi pohodlné zařízení pro další studium jejich vlastností a funkcí, a znalostí proteinu přispívá fyziku obecně.

v oblasti genetického výzkumu předpis biosyntéza imunoglobulinů za následek zcela nové objevy prvořadý význam nejenom pro imunologii, ale i pro molekulární biologie a genetiky. společnosti Následující článek s organizací genetického materiálu, který řídí tvorbu polypeptidových řetězců imunoglobulinů u savců.