Flexibilita imunoglobulin G a e. Flexibilita typů imunoglobulinů

náš podle (Kaivarainen 1975) byla stanovena správné časové synchronizace spin značek spojených s fragmenty IgG a IgE myelomu (Yu), je aktivní centrum člověka (TR), a doba korelace fragmenty sebe jako součást intaktní molekuly (TM). Bylo zjištěno, TR Poměr IgG a IgE, aby 9 a 8,5 nssk a TM 35 a 60 ns, resp.

Hodnota tm, získané pro IgG (35 ns), je v dobré shodě s hodnotou pro TM králičím IgG (32 ns), definované pevně navázané značky. Paralelní identifikovat tm.

pro tyto proteiny Metoda fluorescenční polarizace, a časy korelační získané oběma metodami byly podobné. Je zřejmé, že relativní pohyb fragmentů IgE méně volně než pohybující se IgG fragmenty, protože další interakce mezi podjednotkami IgE ve srovnání s IgG nebo v důsledku zvláštní povaze S-S dluhopisy e řetězců.

podle Huber (Huber, 1976), v jehož byly provedeny laboratorní rentgenové studie difrakčních molekuly myelom imunoglobulin G (. Colman ea, 1975), existují tři typy flexibility molekuly typu IgG.Pervy - je schopnost podjednotek diskutováno výše, takové papain Fab-fragmenty, otáčet vzájemně vůči sobě, v závislosti na pantové oblasti těžkého řetězce mezi podjednotkami a disulfidovou vazbou mezi těžkými řetězci.

Druhý typ flexibility je určena oblastí řetěz mezi variabilních a konstantních domén Fab fragmentů, které umožňují tyto domény se pohyboval relativně vzhledem k sobě navzájem. Třetí typ pružnosti v závislosti na části těžkého řetězce, která se nachází blíže k COOH-konci těžkého řetězce po disulfidické vazby mezi těžkými řetězci.

podle Huber, Tento typ flexibility lze vysvětlit mobilitě Fc-fragmentu ve vztahu k oběma Fab fragmentů, které vedly k slabé a neinterpretovatelný elektronové hustoty ve oblastiFc-fragmentapri analýzy rentgenokristallograficheskom myelomu intaktní IgG.

Proto existuje řada přesvědčivé důkaz existence nezávislého vzájemného pohybu jednotlivých podjednotek imunoglobulinů. Lze předpokládat, že tato flexibilita imunoglobulinové molekuly důležité pro optimální odpověď protilátky mající stejnou sterickou strukturu s antigenem, prostorová struktura je velmi různorodé.

Flexibilitu, zvláště, je velmi důležité, protilátková odpověď obě aktivní centra s jedním z molekuly antigenu. V tomto případě, protože data získaná v laboratoři Karushovy (Karushovy, 1970), reakce antigen - protilátka je účinnější, než když se protilátka reaguje s malým haptenem monovalentní stejnou specifičností.

Možnost volného otáčení Aktivní Fab-fragmenty vůči sobě navzájem silně ovlivňuje charakter protilátkové odpovědi na antigen. Tzv neúplné protilátky proti králičí erytrocyty schopen způsobit aglutinační reakci. Avšak pouze po rozbití disulfidovým můstkem mezi těžkými řetězci stejné protilátky aglutinují erythrocytů (Romans např. A., 1977).

Vysvětlit tento výsledek může být skutečnost, že když Redukce disulfidových vazeb Protilátky molekula získává schopnost přímo reagovat se dvěma erytrocytů v důsledku odstranění jakýchkoliv omezení vyplývající z této vazby, a tudíž výskyt relativní volnost pohybu Fab-fragmentu.

Podobně, flexibilita molekuly protilátka Záleží pravděpodobně také schopnost tvořit konkrétní sraženiny. Protilátky imunizace prasat v průběhu DNP-skupiny se ztratí svou schopnost srážení DNP-proteinem. Při studiu způsob polarizaci fluorescence bylo zjištěno, že tak zvané časné protilátky schopné srážení, mají pružnější strukturu než pozdější protilátek se stejnou specificitou, ale nemůže za vytvoření sraženiny.