Biochemické mechanismy srážení krve

První dva kroky jsou přípravné, způsobuje vznik látek podílejících se na přeměně protrombokinazy krve nebo tkání do aktivního enzymu - thrombokinase. Další tři etapy odrážet skutečný proces srážení krve. Toto schéma ukazuje složitost biochemické vztahu jednotlivých jednotek srážení krve. Již z prvních studií, vyšlo najevo, že tkáň materiálu mají schopnost urychlit proces srážení krve, a to je jejich činnost je spojena s aktivací protrombinu. Oni jsou nyní označovány jako tromboplastinu nebo thrombokinase.

Aktivní tromboplastin krev chybí. To se vyskytuje jen v době koagulace neaktivního prekurzoru ovlivnil tromboplastinogenov. Zdroj neaktivní prekurzor je stále nejasná. Největší vliv na rychlost tvorby tromboplastinu faktory obsažené v plazmě, ale kvantitativní aspekt vzdělání je určen faktory tromboplastinu, která se nachází v krevních destičkách. Rozpustné předběžné etapy tromboplastinový komplexu obsažena v plazme.Tromboplasticheskie látek obsažených v různých tělesných tkáních. Zvláště jsou bohaté na plíce, mozek, krev, ze které se získaly přípravky tromboplastinu. Tromboplastin faktory byly také nalezeny v červených krvinek v vodných extraktů z aorty a dolní duté žíly.

Ve studii se ukázalo tromboplastinový krupnomolekulyarnyh lipoproteinom- lipidu je v blízkosti Kefalonia. Suché přípravky tromboplastinu zůstanou aktivní po dobu několika měsíců nebo dokonce let. Thromboplastin zajišťuje přeměnu protrombinu na trombin. Enzymatická povaha akce tromboplastinu, což způsobuje tuto transformaci, není pochyb.

Některé rozdíly existují pouze na povaze výsledného thrombokinase. Účinek tkáňový tromboplastin se projevuje zejména při zastavení krvácení, zatímco v intravaskulární tvorby trombu na popředí akčním tromboplastinu pocházející z rozrušených tvarovaných prvků, zejména krevních destiček. Pro vytvoření desek vyžaduje přítomnost vápenatých iontů v krevní plazmě a řadu faktorů. K dispozici jsou dva typy thrombokinase prekurzoru - tkáň protrombokinaza protrombokinaza a krevních destiček, z nichž každá je ovlivněna tromboplastinogenov je převést na aktivní frakce.

Je třeba zdůraznit důležitou roli krevních destiček ve hemostatického procesu. Jejich hodnota je dána tím, že se podílí na všech fázích srážení krve.

Krevní destičky jsou nositeli koagulačních faktorů, které mají specifické vlastnosti, pokud jde o trombogenezi. Jsou označeny římskými číslicemi. Gramofonové desky faktory jsou zcela odlišné od sebe navzájem povahově, a ve svých vlastnostech. Faktor I je adsorbované destičky na svém povrchu plazmovou faktoru V je obecně obtížné nebo plazma omyvatelný potah. Naproti tomu, faktor desky II více úzce spojena s destičkami. To přispívá k tvorbě fibrinu, urychlení reakce mezi trombinu a fibrinogenu. Endogenní faktory zahrnují destičkový faktor III a krevní destičky. To má významný tromboplastncheskim akci. Spolu s dalšími faktory tromboplasticheskimi obsažené v plazmě, tvoří vápenatý a tromboplastinu (thrombokinase) krve. Faktoru IV, mající antigeparinovym efekt, snižuje účinek heparinu. Desky obsahují serotonin a jejíž hodnota v procesu tvorby trombu a, zejména, v přeměně fibrinogenu na fibrin diskutovány v posledních letech.

Studium role serotoninu opět potvrzuje úzký vztah s řadou trombotických příhod, a to nejen biochemické, ale i fyziologické procesy probíhající v lidském těle. Tak, na jedné straně, jasná korelace byla pozorována mezi uvolňováním serotoninu z destiček a trombinové aktivity, a na druhé straně, je možnost výskytu vazokonstrikce. Vysoký obsah serotoninu v krvi se snaží vysvětlit vzhled některé z příznaků onemocnění, které jsou charakterizovány zvýšením jejího obsahu. To platí pro vymazání endarteritida ve které dochází ke zvýšení krevního serotoninu, a která se vyznačuje sklonem k křečemi cév a zvýšené krevní sraženiny. Serotonin snižuje dobu srážení krve, sraženina zatažení zlepšuje a urychluje přeměnu fibrinogenu na fibrin.

Výsledná reakční protrombinu je protein, který patří do frakce plazmy eyglobulinov. Protrombin je glykoprotein. Kromě toho, studie s použitím metody chromatografie ukázala, že protrombin v režimu offline hexosaminem, v souvislosti s nimiž nemusí být připsán mukopolysacharidů. Většina vědců na základě četných klinických a experimentálních pozorování dospěl k závěru, že protrombin syntetizované v játrech. Objev vitaminu K a jeho další práci, vysvětluje krvácivostí v avitaminóza K gipoprotrombinemiey, byl první důvod pro studium úlohy v játrech při syntéze protrombinu. V normální plazmy protrombinu člověka obsahuje 10 až 15% až do 20 mg, které množství je poměrně labilní, která se liší v závislosti na různých fyziologických podmínek těla a vnějšími vlivy. V krvi zdravých lidí a zvířat obsahuje velký přebytek protrombinu. Thrombokinase tvorba a konverze protrombinu na dojít ke vzniku v krvi trombinu, která způsobuje enzymatickou konverzi rozpustného fibrinu na nerozpustný fibrin. Protrombinu aktivující látky působí katalyticky, enzymaticky proteolytické štěpení trombinem z protrombinu molekuly.

Trombin je glykoprotein, který obsahuje množství železa. Rozpustnost se chová jako albumin, velmi dobře rozpustný ve vodě a fyziologickém roztoku. Jeho maximální účinnost se projevuje při pH 7,2-7,5. Optimální teplota účinku je v rozmezí 35-40 ° C. Při nízkých teplotách se snižuje aktivita, při zahřívání na 60E zcela zničí trombin. Trombin stejnou rychlostí a ve stejném množství, vytvořené v arteriální a venózní krve. Bylo také zjištěno, že trombin aktivuje činnost nejen proti fibrinogenu, ale působí také na počáteční fázi srážení krve, zejména k tvorbě aktivního tromboplastinu. To usnadňuje přechod proaktselerina v accelerin aktivuje faktory VIII a IX, přispívá k rozpadu krevních destiček a poskytují destiček faktorů.

Posledním krokem v procesu srážení krve je ztráta prameny tvorby fibrinové sraženiny a interakce trombinu a fibrinogenu.

Fibrinogen se týká globulinové frakce plazmatických proteinů, rovněž obsažené v malém množství v lymfy a kostní dřeni. Obvykle je obsah fibrinogenu v krvi se pohybuje v rozmezí od 0,28 do 0,44%.

S ohledem na původ fibrinogenu je uznávaným hlediska jeho syntézy v játrech. Nicméně, je možné, že jeho biosyntéza probíhá buňkami retikuloendoteliálního systému. Podle jeho vlastností eyglobulin fibrinogen, že je nerozpustný ve vodě, ale snadno rozpouští se ve zředěných roztocích neutrálních solí a louhy. Optimální konverzi fibrinogenu na fibrin teplotních rozsahů od 30 do 40 °. Tvorba fibrinogenu v těle, je rychlá. Do 2 hodin po jeho odstranění, když se objeví v krvi.

Proces přeměny fibrinogenu na fibrin, je velmi komplikované a probíhá ve dvou fázích - první výsledek se zdá, meziprodukt enzym, tzv fibrin monomer a druhý představuje fyzikálně-chemický proces vrcholí v tvorbě fibrinu. Vlákna fibrinu, pokles působením trombinu, tvoří základ tvorby krevních sraženin. Chemické složení je velmi podobné fibrinové fibrinogenu, ale ve svých fyzikálních vlastnostech dramaticky jiná, jak fibrin - pevného rozpustného proteinu. Jednou z nejdůležitějších vlastností je schopnost adsorbovat trombinu, a tím jeho odstranění z obvodu srážení krve, omezují proces.

Tak, v krvi zvířat a lidí obsahuje komplex látek, které způsobují srážení krve a tvorbu trombu. Spolu s procesu srážení krve krevní systém, který poskytuje, obsahuje látky, které mohou přerušit proces v jakékoliv fázi tvorby trombů.

inhibitory srážení krve. Jedním z počáteční fáze srážení krve, jak bylo zmíněno, je tvorba aktivního tromboplastinu. Současně s vydáním tromboplastinu bylo hlášeno, což ukazuje na přítomnost látek, které inhibují aktivitu tromboplastinu.

Dehydratovaná aceton tromboplasticheskoy mozek má vyšší aktivitu než čerstvé mozkové tkáně. Zpracování mozku acetonu za následek vymizení lipoidní frakce mozkové tkáně, který měl potenciál způsobit inhibici tromboplastinu. Další studie umožněno identifikovat řadu mozkové tkáně, plic, krve lipoidní frakce inhibující účinek tromboplastinu. Inhibitor byla detekována ve frakcích -globulinovoy lipoproteinů a nacházející se v přírodě. Přispívají k manifestaci její činnost, ionty vápníku, topení stejný na 65 ° ničí inhibitor.

Inhibiční účinek Určená a V a VII faktorů v první fázi srážení krve. Antikonvertin představuje albumin, jejíž působení je zaměřeno proti faktoru VII byla zjištěna v plazmě a séru lidí.

Možnost studovat rozsah inhibiční účinky na počátečních procesů srážení krve, je velmi obtížné vzhledem k některé z technických důvodů a nedostatku času před poslední jasnou představu o procesu. To je důvod, proč klinické a experimentální studie antikoagulačních faktorů se týká více následných fázích inhibice srážení krve systému.

To platí zejména pro inhibici trombinu. Bylo zjištěno, že tato akce má rozevírací v případě fibrinového trombu, který adsorbujícího tvombin, snižuje možnost srážení krve. Copley spolupracovníci poznamenat, prodloužení doby koagulace krve ve zkumavkách, potažených fibrinu. Na fibrinovou síť, vytvořené v době přeměny fibrinogenu na fibrin, trombin adsorbuje značné množství. Tak, 1 ml normální plazmy je schopný neutralizovat od 1000 do 2000 jednotek trombinu. Tato reakce je kolem velmi rychle reverzibilní - při sraženina retrakce a zničení možného uvolnění trombinu. Později bylo zjištěno, že inhibice trombinu je spojena s působením určitých látek - antitrombiny. Bylo zjištěno, že 1 ml defibrinované plazmy může neutralizovat asi 700 jednotek trombinu. Seegers a Landaburu, Szirmai ukazují, že aktivita antitrombinu má krevní albuminu proteinové frakce. V současné době jsou čtyři antitrombinu, což jsou různé mechanismy účinku. Je třeba poznamenat, že jejich účinek se projevuje relativně pomalu - po dobu 15-30 minut, a to je pravděpodobně důvod, proč nehraje rozhodující roli v prevenci trombózy. Mnohem zajímavější je otevřen v roce 1959 a Niewiarowski Kowalski tzv antithrombinu VI, což má za následek zničení fibrinogenu. Antitrombinu VI velmi rychle blokuje působení trombinu a tromboplastinu. Nicméně, hlavní fyziologické působení upozorňování tvorby trombu v důsledku přítomnosti silného přírodního antikoagulantu - heparin.

V roce 1892, A. Schmidt získal z tkáně jater látka, která se nazývá tsitoglobinom, má schopnost, aby se zabránilo srážení krve. To bylo pravděpodobně první analog heparinu, který byl získán z jater bylo provedeno Howell, Holt jen v roce 1918 v roce 1936, bylo zjištěno, že vývoj heparinu souvisí s žírných buněk aktivitu Ehrlich obsažené v spojovací prvky, zejména v plicích, játrech a ledviny. Role žírných buněk při vývoji heparinu potvrzeno obsahu skutečnost shody v tkáních heparinu a počet žírných buněk. Jurgens a Beller věří, že žírné buňky nejen depot heparinu, ale je pravděpodobně druh hormonálních žláz, které vylučují enzym.

Chemická struktura heparinu zůstává z velké části nejasný, ačkoli většina autorů jej považovat mukopolysacharidu, který zahrnuje spojené s etherovou kyselinou sírovou. Předpokládá se, že se jedná o skupinu síran stanovení aktivity heparinu. Za fyziologických podmínek je heparin obsažené v plazmě v malých množstvích. Je možné, že část heparinu nespadá do krevního oběhu, a vystupovat z žírných buněk kapilár, má lokální účinek. Jaques zjistí, že v normálním množství heparinu v krvi v rozmezí od 0,006 do 0,012 mg%. Podle Conley, 1 ml plazmy mají 0,0005 mg% nebo méně z heparinu, zatímco současně vede Guariniho podstatně větší množství obsahu heparinu v krvi - v průměru o 0,42 mg%.

Video: Proces srážení krve a buněčných krovi.Plazmennye faktory srážlivosti

Jaký je mechanismus antikoagulační. of heparin? Realizace tohoto procesu se vyskytuje v různých způsobech. Tak, inaktivace spojená s působením heparinu na tromboplastinu, což způsobuje jeho rozpadu bílkovin a fosfatidy. Tyto pohledy mohou být nalezeny v, Chargafi papíry, Conley, Tropcano, Caccioda et al. O`brien věřil, že heparin nemá vliv na aktivní enzym, a že jeho účinek je do značné míry závislá na inhibici tromboplastinogenov tvořící aktivní tromboplastin, zejména kristmas- faktorem. Odkazy působením heparinu se zvyšující afinitu thrombinu na antitrombin, která inhibuje interakci fibrinogenu s trombinem. Littleton, což ukazuje na schopnost heparinu ve vysokých koncentracích přímo tvořit reverzibilní komplex s trombinu pozorované s prudkým poklesem poslední činnosti. EM Leikin antikoagulační vlastnosti heparinu se váže na jeho interakci s trombinem a zjistí, že hlavní fyziologický účinek heparinu, je přidělit ji v krvi, když se velké množství trombogenních komponent.

Existují náznaky dalších možných způsobů antikoagulační účinek heparinu zejména pokud jde o zlepšení schopnosti fibrinogenu na trombinu adsorpce. Někteří autoři se domnívají, že základem pro anti-koagulační účinek heparinu je jeho inhibiční účinek na konverzní reakci protrombinu na trombin. KG. K. Ukolov je přesvědčen, že heparin nejen zabraňuje aktivaci protrombinu, ale také změní přebytek trombinu v neefektivním metatrombin. Podle O`brien, heparin působí na raných fázích srážení krve.

Video: Fyziologie hemostáze Baranich AI

Dokonce i souhrn názorů na mechanismu působení heparinu viditelné její široké spektrum účinku, které jasně ukazuje na výrazný účinek, jehož je dosaženo zavedením mocného antikoagulantu.
Při studiu účinku heparinu, bylo zjištěno, že v systému, skládající se z vyčištěných přípravků trombinu a fibrinogenu, heparin neprojevuje protivosver Pipeline aktivitu. Provádět svou činnost potřebuje další faktor obsažené v krevní plasmě, tzv komplement heparinu nebo heparinového kofaktoru, je lipoprotein. Studie v posledních letech přinesly hodně k našemu chápání regulace metabolismu heparinu. Ukázalo se, že část se zhroutí heparin s heparinázu enzymu izolovaného z králičích jater. Bohužel, stále málo pozornosti, zejména v klinické praxi, vzhledem k tomu, na druhou stranu je otázkou - inhibitory obsah heparinu studie. Bylo zjištěno, že v séru, erytrocyty, destičky jsou látky, které mohou způsobit inhibici heparinu. V roce 1957 uvedl Cappeletti, že červené krvinky obsahují látky mající ingibi-Tornio aktivitu proti heparinu. V roce 1959, VP Baluda a NA Gorbunova ukázaly, že přídavek hemolyzátu se recalcified plazmě zvyšuje jeho odolnost vůči heparinu přibližně o 30%. Zkrácení času srážení plazmy v přítomnosti hemolyzátu autorů přisuzovány přítomnosti heparinu inhibitoru v erytrocytech, mající schopnost vázat heparin přidán.

Takové inhibitory jsou obsaženy v krevních destičkách.

V roce 1960, Poller, na základě skutečnosti, že snížení antikoagulačního působení heparinu při přidávání zatuchlý sérum normální plazmě, studoval možný vztah antigeparinovogo akční séra s výskytem trombózy. Ukázalo se, že tento účinek není antigeparinovoe závisí na krevních hladin faktor VII, faktor Vánoce a během terapie fenandionom klesá. Otázka inhibičních vlastností krve s ohledem na heparin vyžaduje samozřejmě další studie.

Fibrinolytickou aktivitu. Výsledný krevní sraženiny srážlivosti není nutně trvalé, může to rozebrat a zmizí. Mnoho výzkumných pracovníků v letech minulého století popsal spontánní rozpouštění krevních sraženin u lidí najednou mrtvých. V roce 1893 Dastre nejprve vysvětlen přítomností rozpuštění sraženiny v krevní sérum proteolytické začátku, zavolal fibrinolizinom.

V roce 1906 Morawitz usoudili, že incoagulability krev náhle mrtvé lidi spojené s zmizení tam fibrinogenu a významným zvýšením obsahu fibrinolizina. Přidání mrtvého krve fibrinové sraženiny způsobil jeho zničení v těchto případech. Autor navrhl povahu pozorované enzymatické reakce. A to navzdory skutečnosti, že někteří vědci popírají podstatu enzymatické procesu fibrinolýzy, četné práce sovětských i zahraničních vědců nenechal nikoho na pochybách, pokud jde o správnosti názorů Morawitz.

Ačkoli fibrinolytický proces je znám již delší dobu, jen v posledním desetiletí byla poznamenána jeho intenzivního studia, zejména v klinické aspekt. Pozorování ukázala, že krev zdravých lidí a zvířat fibrinolytická aktivita chybí. Zdá se, že pouze v případě, že neaktivní prekurzor pod vlivem aktivačních faktorů transformován do aktivního enzymu. Neaktivní forma, která Morawitz názvem pro fibrinolizinom, VS Ilin - přehrávání fibrinogenazoy, je Astrup- plazma, ale E gen eyglobulinovoy týká frakce krevní plazmy. Plazminogenu, které svým charakterem globulin, nerozpustné ve vodě, ale rozpustné v roztoku chloridu sodného, ​​kyseliny, odolává zahřívání při teplotě 50 ° C po dobu 30 minut bez ztráty aktivity, a při teplotě 70 ° C ztrácí jen malou část. In vivo plazminogenu je v neaktivním stavu, a jeho aktivita se pod vlivem určitých látek, které se nazývají aktivátorů.

Video: 19 srážení krve. Krevní transfúze. Krevní skupina - 8. třída

Roller v jeho aktivaci zprávy schématu vede profibriyaolizina aktivní enzym.

Jak je možno vidět z grafu, proces je složitý a může být provedeno přímým nebo nepřímým konverzi aktivace plazminogenu.

Plasminogenu in vitro aktivaci spontánně při teplotě místnosti, ale za těchto podmínek je proces pomalý. Pod vlivem aktivátory je mnohem rychlejší. Astrup následující části jsou popsány postupy konverze: první - přímé aktivaci plazminogenu, druhý - po vytvoření meziproduktu aktivátoru. Vyznačující se tím, že první proces nastaven pro místní aktivační fibrinolizina druhé - pro běžné aktivaci celého fibrinolytického systému. Přímá aktivace plazminogenu může být nazýván trypsin, chloroform a aktivátory tkáně, moč, krev, mléko. Další způsob, jak nepřímá, jak je vidět se streptokinázou, - aktivací tzv proactivator.

Protože většina aktivní chemikálie chloroformu. Christensen se domnívá, že její činnost je závislá na nevratné zničení inhibitoru plazminogenu. Aktivace fibrinolýzy, i když v menší míře pozorována při použití acetonu nebo jiná organická rozpouštědla. Trypsin je pravděpodobné, že vykonávat svůj účinek aktivující prostřednictvím proteolytického štěpení plazminogenu molekul fibrinolizina, i když někteří autoři ji považovat za proces enzymatické. Přicházejí na to ze skutečnosti, že se aktivace plasminogenu byla pozorována po aplikaci malého množství trypsinu, které by samy o sobě poskytují proteolytické štěpení proenzymu. Je třeba poznamenat, že trypsin, propagaci fibrinolýzu, při současně zvyšuje rychlost konverze protrombinu na trombin. Nicméně, Biggs a McFarlane považován za unproven vliv proteolytických enzymů jako normální složky, které přispívají ke srážení krve.

Nepochybně, a to jak z fyziologického hlediska a z hlediska studie klinické patologie, které jsou nejdůležitější pro tkáňové aktivátory plazminogenu. V roce 1947, Astrup a Permin ukázaly, že fibrinolytická působení různých zvířecích tkání po nich závisí na schopnosti aktivovat proteolytický systém krve. Další studie ukázaly, že aktivátor plasminogenu, s názvem „fibrinokinazoy“, se nachází ve všech normálních tkáních, ale jeho aktivita se značně liší.

V posledních letech došlo rozsáhlé studie těchto aktivátory a prvních pokusů spojují rostoucí tendenci k trombóze se změnou fibrinolytické aktivity tkání. Astrup pracovat se zaměstnanci a Albrechtsen nejen prokázal existenci aktivátory plazminogenu v tkáních, ale také ukázal svou odlišnost v různých zvířat a v různých tkáních. Uplatnění thiokyanát draselný, autoři byli schopni extrahovat tkáně aktivátor. Bylo zjištěno, že stěna nádoby má jinou fibrinolytickou aktivitu, a v adventicii je podstatně větší než v médiích. Šedá a bílá hmota mozku má menší aktivitu než mozkových plen. Kowalski a spolupracovníci uvádějí, že aorta, plicní tkáň, slezina a ledviny obsahují vysoké množství fibrinolizinaktivnyh látky, které jsou podstatně menší ve stěnách cév a vazivové tkáně. Nicméně, Todd, za použití techniky „fibrinových desek“ navrhovaných Astrup a Mullertz, nalezeno lyzačního zónu téměř výlučně v oblasti žil a žilek, a to pouze v plicích, byly spojeny s plicních arterií a arteriol. Lieberman a Kelloge nejvyšší fibrinolytická aktivita byla pozorována v koronárních a renálních tepen. Je velmi důležité zdůraznit, že aktivita byla vyšší u žen než u mužů.

Pečlivé studium stavu tkáňového aktivátoru v lidskou patologií nebo experimentálních podmínkách blízkých těchto procesů je téměř není provedeno. Teprve v posledních letech byly zveřejněny první zprávy Perlick a Astrup pozměnit tkáně fibrinolytickou aktivitu při ateroskleróze. V některých státech aktivátor se objeví v plazmě lidí plazminogenu. Toto je pozorováno u rozšířených svalové cvičení, v případě akutního anoxaemia v šoku, se zvýšenou produkcí adrenalinu. S působením aktivátoru je spojeno spontánní fibrinolýzu. Tkáňové plazmové aktivátory a jiná teplotně odolné tkaniny aktivátor termostabilnější.

Aktivace plazminogenu může dojít vlivem látky bakteriálního původu. Ve větší míře se to týká streptokinázy - exogenní endotoxin vyrobeno -hemolytic streptokoky, menší - stafylokinázou. Streptokinázy má značnou schopnost aktivovat plazminogen v krvi, což velmi malý vliv na krvi zvířat. To je způsobeno, jak je znázorněno na výzkum a Mullertz Astrup, s přítomností další součást fibrinolytického systému -proaktivatora plazminogenu v lidské krvi, který je přítomen v plasmě skotu. Aktivace plazminogenu působením na streptokinázy je dvoufázový proces. V první fázi streptokinázy interaguje s plasmatickou proactivator sekundárně enzymatickým aktivátorem aktivuje plazminogen v fibrinolysin. Jen několik miligramů streptokináza může aktivovat velké množství proactivator po dobu několika minut.

Proactivator plazminogenu, který může být aktivován streptokinázy je také nalezený v mléce, slz, slin, mozkomíšního moku. Ve stejné době, plazminogenu není obsažen v těchto tekutinách. Pod vlivem streptokinázy se získá fibrinolizin aktivní, schopný ničit sraženinu. Schopnost aktivovat plazminogenu streptokinázou a zvyšují fibrinolytickou aktivitu v současné době využívány k léčebným účelům.

Práce v posledních letech, jak je patrné z výše uvedeného, ​​jsme velmi rozšířil naše chápání aktivátor plazminogenu. Nicméně, další výzkum odhaluje další a další mechanismy tohoto procesu. V roce 1951 g. Williams zjištěno, že moč fibrinolytická aktivita závisí na přítomnosti konverze aktivátoru plazminogenu na plazmin. Sobel navrhl jmenovat to urokináza. Ploug a Kjeldgaard získala první vysokou urokináza účinnost, která je extrémně odolná proti proteinu ,, Po zahřátí na 50 ° C a výše, s širokým pH zóny. Urokináza je účinný aktivátor plazminogenu. Podle GV Andreenko a SM Struková, podání 2 mg urokináza krys po 60 minutách způsobuje téměř zdvojnásobil zvýšení fibrinolýzy. Nicméně, po 3 Chasa dochází základní zotavení.

Výsledný aktivace fibrinolizin jako jeho neaktivní prekurzor, patří do eyglobulinovoy frakce plazmy nebo séra lidské a zvířecí krve. Plasmin je nerozpustný ve vodě, ale je snadno rozpustná ve fyziologickém roztoku chloridu sodného a kyseliny. Optimální akční rádius v poměrně širokém rozmezí pH - od 6-6,5 do 7.4-7.8. Specifický substrát pro fibrinolizina akce jsou fibrinogen a fibrin. Někteří autoři se domnívají, že největší účinek vidět fibrinolizina proti fibrinogenu, v souladu s myšlenkami na další konkrétnější účinek na fibrin. Batnoff cituje důkazy ve prospěch fibrinogenu a fibrinu jsou stejně náchylné ke štípání fibrinolizinom. Tyto údaje ukazují, jak rozporuplné názory na aplikačním místě působení.
Ne menší rozdíly existují, pokud jde o povahu fibrinolizina nárazu. Většina vědců bránící proteolytickou povahu dopadu, což vede k rozpadu fibrinu na menší fragmenty. Někteří autoři jsou ve prospěch specifičnosti fibrinolytické akce, jiné než proteolytických. TI Wolfson se domnívá, že fibrinolizin neštěpí fibrinogen a fibrin, a převádí je do jiných proteinů globulin frakce, není srážet s trombinem. Niewiarowski a Kowalski, Cliffton a Caimamella nalezen žádný vztah mezi fibrinolytické a proteoli krev-cal aktivity. Bylo zjištěno, že maximální proteolytická aktivita je detekována a současně, není prakticky žádná fibrinolytická, vzhledem k tomu, že kůň je označen opačný jev v séru opic.

Studie fibrinolytické proces v těle je komplikována existencí inhibitorů, které regulují lytické procesy. Za normálních okolností jsou obsaženy v lidské a zvířecí krve. Jonson a Hume tyto inhibitory nalezené ve velkém množství krevních destiček, je Berley (1958) -to erytrocytů.

Video: Zdraví. Blood (2015)

Inhibiční účinek je také antifibrinolizinovoe albuminové frakce extrakty z různých orgánů. Nejaktivnější v tomto ohledu výtažky ze sleziny, jater a plic. Je třeba poznamenat, že inhibice fibrinolýzy procesu je velmi komplikované. A ačkoli dokonce podařilo izolovat v čisté formě serozyme, příroda igibitornogo vlivu zůstává nejasný. Norman se domnívá, že existují dva krevní antifibri nolizina. Zůstává nejasné, a je do určité frakce krevních proteinů označuje inhibitor fibrinolýzy: některé spolupracovník to s albuminem s jinými -globulinovoy frakce. Greig a Runde zvýšit inhibiční vlastnosti vůči fibrinolizina vysvětlit poruch metabolismu lipidů, zejména obsahu změna -lipoproteinov.

Hladovec a Mansfeld proteazpy inhibitor izolovaný z pankreatu má značnou antifibrinolytikum účinek. Inhibují fibrinolýzu a některé inhibitory trypsinu odvozené z pankreatu. První práce, dávat velký význam pro zvýšení antifibrinolytikum aktivitu jako faktor přispívající k tvorbě trombu. Při výskytu trombózy nebo za podmínek, které zvyšují náchylnost k jeho výskytu, je pozorovaný nárůst v míře inhibičních vlivů.

Navzdory skutečnosti, že proces fibrinolýza je znám již dávno a v posledních letech došlo významný pokrok v objasnění mechanismů tohoto procesu je praktickou stránku problematiky, zejména změny v aktivitě krve fibrinolytické v určitých patologických stavů studovány velmi málo. A zároveň pozorování ukazují větší labilitu procesu. Aktivace fibrinolýzy dochází při fyzické námaze, zdůraznil reaktsiyah- denní krevní aktivitu fibrinolytickou podstatně větší než v noci. Zvyšovat fibrinolytickou aktivitu pozorovanou u některých patologických stavů - s rozsáhlými popáleninami, otrava methylalkoholem, toxemia těhotenství. Zejména její významné zvýšení uvedeno v operacích plicích předčasné odloučení placenty, poškození plic, dělohy. Duko vysvětluje vývoj akutní fibrinolýzy v těchto případech, vzhled přebytku tromboplastinu, podporuje tvorbu velkého množství trombinu, který podporuje fibrinolytickou aktivitu.